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Discrete Stochastic Processes and Applications
Author:
ISBN: 3319740180 3319740172 Year: 2018 Publisher: Cham : Springer International Publishing : Imprint: Springer,

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Abstract

This unique text for beginning graduate students gives a self-contained introduction to the mathematical properties of stochastics and presents their applications to Markov processes, coding theory, population dynamics, and search engine design. The book is ideal for a newly designed course in an introduction to probability and information theory. Prerequisites include working knowledge of linear algebra, calculus, and probability theory. The first part of the text focuses on the rigorous theory of Markov processes on countable spaces (Markov chains) and provides the basis to developing solid probabilistic intuition without the need for a course in measure theory. The approach taken is gradual beginning with the case of discrete time and moving on to that of continuous time. The second part of this text is more applied; its core introduces various uses of convexity in probability and presents a nice treatment of entropy.


Digital
Discrete Stochastic Processes and Applications
Author:
ISBN: 9783319740188 Year: 2018 Publisher: Cham Springer International Publishing

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Abstract

This unique text for beginning graduate students gives a self-contained introduction to the mathematical properties of stochastics and presents their applications to Markov processes, coding theory, population dynamics, and search engine design. The book is ideal for a newly designed course in an introduction to probability and information theory. Prerequisites include working knowledge of linear algebra, calculus, and probability theory. The first part of the text focuses on the rigorous theory of Markov processes on countable spaces (Markov chains) and provides the basis to developing solid probabilistic intuition without the need for a course in measure theory. The approach taken is gradual beginning with the case of discrete time and moving on to that of continuous time. The second part of this text is more applied; its core introduces various uses of convexity in probability and presents a nice treatment of entropy.


Book
Caractérisation de la protéine YciM d’Escherichia coli

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Abstract

The envelope of gram-negative bacteria is a permeability barrier that protects them against antimicrobial drugs. The mechanisms that maintain the integrity of the envelope during the cell cycle are not well characterized. In order to find new proteins involved in these mechanisms, my host laboratory has screened a collection of Escherichia coli deletion mutants for defects in the cell envelope. They found that yciM mutants exhibit an increased sensitivity to antibiotics and detergents. The goal of my work was to characterize the YciM protein to better understand its function.
First, I studied the subcellular localization of YciM. I expressed and purified the wild type protein as well as a truncated version lacking the 22 first amino acids corresponding to the signal sequence. These experiments showed that the N-terminus anchors the protein in the inner membrane. At the C-terminus, YciM presents two conserved CXXC motifs and I found that they bind zinc. This zinc center is likely involved in an interaction with DNA, which is supported by the fact that YciM binds to heparin.
I generated and characterized various yciM mutants. These mutants exhibit severe growth defects at 45°C and the integrity of their outer membrane is impaired. The concentration of YciM in E. coli seems to be highly regulated as even a leaky expression of YciM inhibits cell growth. I also studied the morphology of the mutants using various types of microscopy. I observed that, at high temperature, cells lacking YciM form blebs that are associated with the site of constriction and the poles.
Altogether, my results indicate that YciM possesses the rare feature to both be anchored in the inner membrane and interact with DNA. Although its exact function remains unknown, my results suggest that YciM plays a role in maintaining outer membrane integrity, especially during cell division L’enveloppe des bactéries à Gram négatif constitue une barrière perméable qui les protège contre l’action de composés nocifs, tels que les antibiotiques. Les mécanismes qui permettent l’assemblage de cette enveloppe et le maintien de son intégrité au cours du cycle cellulaire sont mal caractérisés. Afin d’identifier de nouvelles protéines impliquées dans ces mécanismes, mon laboratoire d’accueil a criblé récemment une collection de mutants d’Escherichia coli à la recherche de souches sensibles aux détergents et aux antibiotiques. La grande sensibilité du mutant yciM a attiré notre attention sur cette protéine de fonction inconnue. L’objectif de mon mémoire a été de caractériser la protéine YciM afin de mieux comprendre sa fonction.
Je me suis tout d’abord intéressée à la localisation subcellulaire de YciM. J’ai exprimé et purifié la protéine sauvage ainsi qu’une protéine tronquée ne possédant pas les 22 premiers acides aminés correspondant à la séquence signal. Ces expériences m’ont permis de montrer que YciM, tout en étant présente dans le cytoplasme, était une protéine ancrée dans la membrane interne via son extrémité amino-terminale. J’ai aussi observé la présence de deux motifs CXXC conservés à l’extrémité carboxy-terminale de la protéine et j’ai pu montrer que ces motifs liaient un atome de zinc. La présence de ce doigt de zinc suggère que YciM est susceptible d’interagir avec l’ADN chromosomique. Le fait que YciM se lie à une colonne héparine plaide en faveur de cette hypothèse.
J’ai également généré et caractérisé plusieurs souches d’E. coli dépourvues de yciM. Ces expériences m’ont permis de montrer que l’absence de YciM diminuait fortement l’intégrité de la membrane externe des souches étudiées ainsi que leur aptitude à faire face aux chocs thermiques. En outre, mes résultats suggèrent que la concentration de YciM dans la cellule est fortement régulée.
Enfin, j’ai étudié la morphologie de bactéries yciM- par différents types de microscopie. Parmi les résultats obtenus, certains sont surprenants. En effet, les mutants yciM- forment des « blebs » localisés au septum et aux pôles lorsqu’ils sont cultivés à des températures élevées. La formation de ces « blebs » indique que l’enveloppe des mutants yciM- est défectueuse.
L’ensemble de mes résultats nous permet de conclure que YciM est une protéine qui semble posséder la caractéristique rare d’être à la fois présente dans la membrane et d’interagir avec l’ADN. Sa fonction n’est toujours pas élucidée, mais mes résultats indiquent que YciM joue un rôle dans le maintien de l’intégrité de l’enveloppe. Ce rôle semble particulièrement important lors de la division cellulaire


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Caractérisation de la fonction in vivo de la chaperonne périplasmique FkpA

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Abstract

Although Escherichia coli is probably one off the best characterized organisms, very little is known about the mechanisms governing the biogenesis of its outer membrane and preserving its integrity during the bacterial cell cycle. For example, we have only a very limited knowledge of the way in which the various components of this membrane, namely phospholipids, lipopolysaccharides and β barrel proteins, are carried across the periplasm and then inserted in the membrane after synthesis in the cytoplasm or in the inner membrane.
My host team focuses on coming to a better understanding of the mechanisms permitting the folding and insertion of β barrel proteins in the outer membrane. In addition to the fundamental interest of studying these mechanisms, this research should lead to the development of new antibiotics that are effective against Gram negative bacteria. Indeed, the physicochemical properties of the outer membrane make these bacteria very resistant to many bacterial agents.
The β barrel proteins of the E. coli cell envelope are synthesized in the cytoplasm, and then carried through the inner membrane as unfolded polypeptides. They must then cross the periplasm before reaching the outer membrane as unfolded polypeptides. They must then cross the periplasm before reaching the outer membrane where they are assembled. According to the current model, β barrel proteins are escorted in the periplasm by chaperones that are present in this compartment. The precise role of these chaperones has however not been characterized.
FkpA is one of the four periplasmic chaperones identified so far. Its structure and in vitro chaperone activity have been well studied. However, we know nothing about FkpA’s in vivo role and about the nature of its substrates. The purpose of my work was therefore to characterize the function of this chaperone in the periplasm and to identify its physiological substrates.
To do this, I used a multidisciplinary approach. First, I carried out microbiological studies to characterize the phenotype of different bacterial strains lacking FkpA. The results of these studies have shown that strains lacking both DegP, the primary periplasmic protease, and FkpA were particularly sensitive to elevated temperatures. I’ve also shown that FkpA interacts with several β barrel proteins when purified from strains lacking one of the chaperones involved in the folding of these proteins. Finally, the in vitro tests that I carried out suggest that FkpA is capable of protecting these β barrel proteins from aggregation, without however participating actively in their folding. Put together, my results suggest that FkpA plays a role in the quality control of secreted proteins. Bien qu’Escherichia coli soit probablement l’un des organismes les mieux caractérisés, les mécanismes permettant la biogenèse de sa membrane externe et le maintien de l’intégrité de celle-ci durant le cycle cellulaire bactérien restent très peu connus. Par exemple, nous n’avons qu’une connaissance très partielle de la façon avec laquelle les différents constituants de cette membrane, à savoir les phospholipides, les lipopolysaccharides et les protéines en tonneau β, sont transportés au travers du périplasme puis insérés au sein de celle-ci après avoir été synthétisés dans le cytoplasme ou au niveau de la membrane interne.
Mon laboratoire d’accueil s’intéresse particulièrement aux mécanismes qui permettent le repliement et l’insertion des protéines en tonneau β dans la membrane externe. Outre l’intérêt fondamental que présente l’étude de ces mécanismes, ces recherches devraient ouvrir la voie au développement de nouveaux antibiotiques efficaces contre les bactéries à Gram négatif. En effet, les propriétés physicochimiques de leur membrane externe les rendent peu perméable à de nombreux bactéricides.
Les protéines en tonneau β de l’enveloppe d’E. coli sont synthétisées dans le cytoplasme, puis transportées sous forme non repliée au travers de la membrane interne. Elles doivent ensuite traverser le périplasme avant de gagner la membrane externe où elles sont assemblées et acquièrent leur conformation native. Selon le modèle actuel, les protéines en tonneau β seraient escortées au travers du périplasme par des chaperonnes présentes dans ce compartiment. Le rôle précis de ces dernières n’a cependant pas été caractérisé.
FkpA est lune des quatre chaperonnes périplasmiques identifiées jusqu’à présent. Sa structure et son activité chaperonne in vitro ont bien été étudiées. Cependant, on ne connaît rien du rôle que FkpA joue in vitro et de la nature de ses substrats. L’objectif de mon mémoire était donc de caractériser la fonction exercée par cette chaperonne au sein du périplasme et d’en identifier les substrats. L’objectif de mon mémoire était donc de caractériser la fonction exercée par cette chaperonne au sein du périplasme et d’en identifier les substrats physiologiques.
Pour ce faire, j’ai utilisé une approche multidisciplinaire. Tout d’abord, j’ai réalisé des études microbiologiques afin de caractériser le phénotype de différentes souches bactériennes dépourvues de FkpA. Les résultats de ces études ont fait apparaître que les souches dépourvues de FkpA et de la principale protéase périplasmique, DegP, étaient particulièrement sensibles à un stress thermique. J’ai aussi montré que FkpA interagit avec plusieurs protéines en tonneau β en purifiant la protéine. Pour finir, les tests in vitro réalisés suggèrent que FkpA est capable de protéger ces protéines en tonneau β de l’agrégation, sans toutefois participer activement à leur repliement. Mis ensemble, mes résultats suggèrent que FkpA joue un rôle dans le « contrôle qualité » des protéines sécrétées


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DiZPK : a protein photocrosslinker : synthesis and application in the study of the Rcs pathway
Authors: --- --- ---
Year: 2017 Publisher: Louvain-la-Neuve: UCL,

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Abstract

Keywords


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Biogenèse de la membrane externe d'Escherichia coli : une bactérie à gram négatif
Authors: --- ---
Year: 2013 Publisher: Bruxelles: UCL,

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Abstract


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Unraveling the redox pathways in the periplasms of caulobacter crescentus

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Abstract


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Caractérisation des protéines Dsb de pseudomonas aeruginosa
Authors: --- ---
Year: 2012 Publisher: Bruxelles: UCL,

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Abstract


Book
Caractérisation des voies d'oxydation dans le périplasme de Caulobacter crescentus
Authors: --- ---
Year: 2014 Publisher: Bruxelles: UCL. Faculté de pharmacie et des sciences biomédicales,

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Abstract

The periplasm of Gram-negative bacteria is an oxidative environment in which most cysteine residues are involved in disulfide bonds. These disulfide bonds are important for the correct folding and structural stability of many secreted proteins, including several virulence factors.Disulfide bond formation is a catalyzed process in vivo. In bacteria, the proteins that catalyze the formation of disulfide bonds belong to the Dsb (disulfide bond) family. The protein that introduces disulfides into proteins newly translocated to the periplasm is DsbA. DsbA possesses a catalytic CXXC motif, which is maintained oxidized in vivo by the membrane protein DsbB. Whereas the Escherichia coli DsbA/ DsbB system has been extensively studied, the oxidative folding pathways a work in order bacteria, including pathogens, are poorly characterized. The objective of my Master thesis was to characterize the disulfide bond formation machinery of caulobacter crescentus, a non-pathogenic bacterium widely used as a model for alpha-proteobacteria. The analysis of the C. crescentus genome revealed the presence of two potential DsbA (CcDsbA1 and CcDsbA2) and of one potential DsbB (CcDsb). Interestingly, CcDsbA1 and CcDsbB are essential for growth. During my thesis, I started by characterizing CcDsbA1 and CcDsbA2 in vitro.Using the purified proteins, I found that they both have an oxidizing redox potential (-125 Mv), similar to that of E. coli. I also reconstituted the pathway involving CcDsbA1 and CcDsbB in vitro and determined the kinetic parameters of the reaction. Using CcDsbA1 specific antibodies, I confirmed that this protein is maintained oxidized in vivo. Altogether, these results indicate that CcDsbA1 functions with CcDsbB in a pathway that forms disulfide bonds. I also discovered that CcDsbA1 is anchored in the inner membrane, probably via a lipid moiety and I prepared a mutant version of this protein that forms stable complexes with its substrates. My work opens the way to the unraveling of the pathway of disulfide bonds formation C. crescentus. Le périplasme des bactéries à Gram négatif est un milieu oxydant dans lequel la plupart des résidus cystéine des protéines sont engagés dans la formation de ponts disulfures. Ces ponts disulfures, qui contribuent à la stabilité des protéines, sont importants pour le repliement correct de nombreux facteurs de virulence. Ce sont les protéines de la famille Dsb (Disulfide bond) qui catalysent la formation des ponts disulfures dans le périplasme bactérien. Les ponts disulfures sont introduits dans les protéines nouvellement sécrétées dans le périplasme par DsbA. DsbA possède un motif catalytique CXXC, qui est maintenu oxydé in vivo par la protéine membranaire DsbB. Alors que le système DsbNDsbB a été largement étudié chez Escherichia coli, les voies de repliement oxydatif à l'œuvre chez les autres bactéries, dont les pathogènes, sont peu caractérisées.L'objectif de mon mémoire était de caractériser les voies de formation des ponts disulfures chez Caulobacter crescentus. C. crescentus, qui n'est pas pathogène pour l'homme, appartient à la famille des alpha-protéobactéries dans laquelle on retrouve également les bactéries pathogènes Rickettsia et Brucet!a. L'analyse du génome de C. crescentus a révélé la présence de deux DsbA (CcDsbAl et CcDsbA2) et d'une DsbB (CcDsbB) potentielles . Au cours de mon mémoire, j'ai tout d'abord caractérisé CcDsbAl et CcDsbA2 in vitro. En utilisant les protéines purifiées, j'ai déterminé qu'elles avaient un potentiel rédox de -125 mV, comparable à celui de la DsbA de E. coti. J'ai également reconstitué in vitro la voie d'oxydation impliquant CcDsbAl et CcDsbB et j'ai déterminé les paramètres cinétiques de la réaction. J'ai aussi confirmé que CcDsbAl est maintenue à l'état oxydé dans le périplasme. L'ensemble de ces résultats indique que CcDsbAl fonctionne avec CcDsbB dans un système qui forme des ponts disulfures. Par ailleurs, j'ai découvert que CcDsbAl est ancrée à la membrane interne, probablement via une partie lipidique, et j'ai préparé une version mutante de cette protéine capable de former des complexes stables avec ses substrats. Mon travail ouvre la voie à des études ultérieures qui permettront une compréhension détaillée des voies de formation des ponts disulfures chez C. crescentus.


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La déficience congénitale en phosphosérine phosphatase: étude biochimique

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