Abstract | Keywords | Export | Availability | Bookmark

Choose an application

• Reference Manager
• EndNote
• RefWorks (Direct export to RefWorks)

Le protection immunitaire des sécrétions externes (lait, salive, larmes, ...) est essentiellement due aux immunogobulines A (IgA) sous forme de dimères ; des trimères, des tétramères et des polymères plus lourds, quantitativement de moins en moins importants, participent aussi à cette protection.
L’immunoglobuline A sécrétoire (S-IgA) se compose de 2 monomères entre eux et d’une composante sécrétoire (SC) acquise lors du passage à travers l’épithélium de la muqueuse ou de la glande. La présence dans les sécrétions d’une proportion significative de molécules de S-IgA plus lourdes que la 11S-IgA dimérique classique, et le rôle potentiellement important de ces formes plus lourdes, nous a incité à examiner si leur passage transépithélial était éventuellement facilité par une affinité plus grande pour SC des IgA tétramères que des IgA dimères.
Des études ont été réalisées et nous donnent une constante d’affinité avoisinant 10[8] M[-1]. La SC, et des dIgA et tIgA furent purifiées respectivement de lait et de sérum de myélome IgA, et des mesures d’affinité ont été réalisée entre SC marquée à l’iode radioactif et les dIgA et tIgA.
La SC marquée radioactivement, selon plusieurs procédés, est incubée en présence de dIgA ou de tIgA dans des rapports de concentration divers. La séparation entre SC liée aux pIgA et SC libre est réalisée par ultracentrifugation sur gradient de densité de sucrose.
Sur base de nos résultats, nous pouvons confirmer que la constante d’affinité de SC pour pIgA, avoisine les 10[8]M[-1]. Il semblerait selon nos résultats que tIgA ait pour SC une affinité légèrement plus forte que dIgA. Cependant, le nombre d’expériences étant nettement insuffisant, il est nécessaire de poursuivre les expériences pour confirmer les propos avancés.

Immunoglobulin A, Secretory --- Clone Cells --- Medical Laboratory Science